Bovint bein type II kollagen peptid: Fra laboratorium til liv, holder vi leddene våre sunne med vitenskap

Fuger, de nøyaktige "lagrene" som støtter menneskelig bevegelse, slites ofte gradvis ut på grunn av aldring, sportsskader eller invasjon av sykdommer. Data viser at det er over 100 millioner pasienter med slitasjegikt i Kina, og forekomsten av revmatoid artritt er 0,3% til 0,4%. Utallige mennesker har falt i vanskelige levekår på grunn av leddsmerter og begrenset bevegelse.

På bakgrunn av dette har Hunan Jiayi, som er avhengig av det internasjonale banebrytende Type II kollagenforskningssystem, kombinert med genetisk teknologi, biomarkørdeteksjon og dyremodellverifisering, utviklet Jiayi bovine benkollagenpeptider. Produktet trekker ut høye renhet og aktive peptidsegmenter med lav molekylvekt fra bovine bein, som er svært homologe med komponentene i menneskelig brusk. Data viser at det kan redusere nivået av CTX-II betydelig, en markør for brusk degenerasjon, og øke uttrykket av den begynnende peptiden CPII . 86% av brukerne rapporterte smertelindring, og bevegelsesområdet for ledd hos personer over 65 år økte med 40%.

I. Forskningsmetode: Hovedfaglig verifisering av kollagenpeptidaktivitet

Det internasjonale autoritative tidsskriftet "Biochemistry of Collagens" påpeker at type II -kollagen er kjernekomponenten i artikulær brusk (utgjør 95%), og dens strukturelle stabilitet bestemmer direkte leddens trykkmotstand. Forskningen analyseres dypt gjennom følgende metoder:

Subolekylær mekanismeanalyse: En transgen musemodell (Col2a1 gen knockout) ble brukt for å observere de strukturelle endringene av kondrocytter og fibre;

Biomarkørdeteksjon: Utvikle flere immunoassaymetoder (for eksempel C2C, CTX-II, CPII, etc.) for nøyaktig å kvantifisere nivåene av kollagen-nedbrytning og syntese;

Verifisering av den hydrolytiske banen: Det ble bekreftet at matriksmetalloproteinaser (som MMP-13) er nøkkelenzymer for nedbrytning av kollagen, og spesifikke kollagenpeptidfragmenter kan hemme osteoklastaktivitet.

Hunan Jiayi Technology Connection: Produktet vedtar retningsbestemt enzymatisk hydrolyseteknologi for nøyaktig å kutte type II kollagen fra bovint bein, og genererer små molekyl aktive peptider (molekylvekt <1000da), noe som sikrer fullstendig retensjon av kjernefunksjonsområder (så som den gly-xy trippel helixstrukturen).

Forskningsprøver: Store empiriske bevis fra dyr til mennesker

Transgene museksperimenter viste at type II kollagenmangel førte til kondrocyttforstyrrelse og unormal lang beinutvikling (referanse [12]);

I bruskekstrakter av pasienter med slitasjegikt økte nivåene av nedbrytningsmarkører av kollagen (C1,2C, etc.) med mer enn tre ganger (referanse [24]);

Urinprøver bekreftet at konsentrasjonen av CTX-II hos pasienter med leddgikt var betydelig høyere enn hos friske mennesker (referanse [31]).

 

Hunan Jiayis råstoffsporbarhet: nøye utvalgte storfeben fra beite. Tredjeparts testing har bekreftet at kollageninnholdet i Type II er over 30%, uten hormon eller tungmetallrester (testrapporter kan bekreftes).

Viktige forskningsdata: Solid bevis på kollagenpeptider

Deteksjonsindeks	Sunn befolkning	Pasienter med leddgikt	Intervensjonseffekten av collagen peptider
CTX-yrdegraderingsmarkør CTX-II	Normalt nivå	Øk med 2,5 ganger	Betydelig redusert (p<0.01)
Kpiisyntetisk markør CPII	Stall	Pasienter med revmatoid artritt har forhøyet nivåer	Fremme bruskreparasjon
Osteoklastaktivitet	/	/	Inhiberingshastigheten når 70%

 

 

 

Jiayi bovint bein kollagen peptid: type II kollagen, som "skjelettet" av brusk, utgjør 95% av det totale kollagenet i brusk og omtrent 60% av den tørre vekten. Stabiliteten bestemmer direkte den komprimerende elastisiteten til leddet. Hunan Jiayi bovint benkollagenpeptid, gjennom målrettet enzymatisk hydrolyseteknologi, har oppnådd en retensjonshastighet på over 90% for de aktive peptidsegmentene i produktet, og molekylærdiameteren er mer kompatibel som den gyldne fragmen til den gyldne fragmen til å være en relativt molekyl. PIIBNP inneholdt i produktet er testet for å hemme aktiviteten til osteoklaster betydelig - dette stemmer overens med forskningsresultatet i dokumentet om at "PIIBNP kan hemme benresorpsjonen", noe som gir dobbel beskyttelse for ledd: det reparerer ikke bare bruskmatrisen, men reduserer også bein tap. ​

Forskningskonklusjon: De tre kjernefunksjonene til kollagenpeptider

Reparasjon av bruskstruktur: Type II kollagenpeptider (for eksempel PIIBNP) hemmer osteoklastdifferensiering og reduserer bentap gjennom integrinsignalveier; Fremme syntesen av CPII -propeptider av kondrocytter og akselerere regenerering av kollagenfibre [5,46].

Antiinflammatorisk og leddbeskyttelse: Blokkering av overdreven aktivering av MMP-13 og reduserer kollagennedbrytning [19,32]; Nedregulerer kjernefaktor-kb-banen for å lindre leddbetennelse.

Langsiktig ernæringsstøtte: Kollagenfornyelsessyklusen av brusk varer opptil 100 år [13], og kontinuerlig tilskudd av små molekylpeptider er nøkkelen!

Praktiske applikasjonseffekter: Bruker -vitnesbyrd om Hunan Jiayi -produkter

Sak 1: Fru Li, 55 år gammel, har en historie med kneet i 8 år i 8 år

Etter å ha tatt Jiayi bovint beinkollagenpeptid i tre måneder, ble smertene når de gikk opp og ned trappene redusert med 70%, og MR viste at området med bruskslitasje hadde blitt bedre.

Sak 2: Mr. Zhang, en sportsentusiast

Legg 5G til milkshaken om morgenen og kvelden hver dag. Den felles sprekkingen vil forsvinne og vekten på fitness -knebøyen vil øke med 20 kg.

Sak 3: Fru Hu har lidd av traumatiske leddsmerter i 2 år

Etter daglig tilskudd av 15 g bovint beinkollagenpeptid, falt leddsindeksen til forsøkspersonene med 40% og fleksibiliteten i bevegelsen økte med 35% etter 28 dager

Dual patentert teknologi: Lav temperatur enzymatisk hydrolyse + nanofiltrasjonsmembranseparasjon, aktiv peptidretensjonshastighet> 90%

Autoritative sertifiseringer: SGS Safety Certification, FDA Factory Filing Number

0 hormoner, 0 tilsetningsstoffer: utvunnet fra rene naturlige biffbener, trygge og skyldfrie.

Autoritativ sertifisering: ‌ Etter en serie streng forskning og testing, er Hunan Jiayi bovint beinkollagenpeptid bekreftet å være et effektivt og trygt helsetilskudd. Det hjelper ikke bare med å reparere skadet leddbrusk, men fremmer også helsen til huden og beinene. På grunn av den lett absorberte funksjonen er dette produktet veldig egnet for mennesker i alle aldre å bruke.

Brukeranmeldelse: ‌ Siden lanseringen har Hunan Jiayi Bovine Bone Collagen Peptide vunnet mange forbrukere. Mange brukere har rapportert at etter langvarig bruk har leddsmerter blitt betydelig forbedret og huden deres har blitt jevnere og mer delikat. Selv noen idrettsutøvere og treningsentusiaster har uttalt at dette produktet er med på å forbedre deres atletiske ytelse og restitusjonshastighet.

【Vitenskapstips】 Guide for å ta kollagenpeptider

50%optimal dosering: Ta 10g til 20g på tom mage daglig, med en økt absorpsjonshastighet på 50%

Golden Pair: Vitamin C+ glukosamin, fremme kollagen tverrbinding til fibre

Som et av de få innenlandske merkene som mestrer enzymet fordøyelsesteknologien til kollagenpeptider av type II, ekstrakter Hunan Jiayi ekstrakter høy-renhet og lavmolekylvekt aktive peptidsegmenter fra bovine bein, og sikrer at komponentene er svært homologe med menneskelig brusk. Gjør vitenskapelig fellesomsorg til en vanlig del av livet ditt. Hunan Jiayi Bovine Bone Collagen Peptide vil ivareta enhver handling av deg!

 

Erklæring: Litteraturens konklusjon fokuserer på mekanismen til type II kollagen, og produkteffektiviteten er basert på de faktiske måledataene til Hunan Jiayi -kunder. Individuelle effekter kan variere. Bruk som anvist av en lege.

 

Referanser Gudmann NS, Karsdal MA. Biochemistry of Collagens (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. Kollagener - Struktur, funksjon og biosyntese. Adv

Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.

[2] Mienaltowski MJ, Birk DE. Struktur, fysiologi og biokjemi av kollagener. Adv

Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.

[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Procollagen N-proteinase og Procollagen C

proteinase. To uvanlige metalloproteinaser som er essensielle for procollagen

Behandling har sannsynligvis viktige roller i utvikling og cellesignalering. Matrise

Biol 1998; 16: 399‒408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. The Collagen Superfamily: Fra den ekstracellulære matrisen til

cellemembranen. Pathol Biol (Paris) 2005; 53: 430‒42.

[5] Nelson F, Dahlberg L, Laverty S, Reiner A, Pidoux I, Ionescu M, et al. Bevis for

Endret syntese av type II kollagen hos pasienter med slitasjegikt. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Alternativt spleiset type II

Procollagen mRNA definerer distinkte populasjoner av celler under vertebral

Utvikling: Differensialeksponering av amino-propeptidet. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Reekspresjon

av type IIA procollagen av voksne artikulære kondrocytter i osteoartrittisk brusk.

Artritt Rheum 1999; 42: 1443‒50.

[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Faccio R, Sandell LJ. Type II kollagen

N-propeptid, PIIBNP, hemmer celleoverlevelse og beinresorpsjon av osteoklaster via

Integrin-mediert signalering. Bone 2011; 49: 644‒52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Type IIB Procollagen NH (2)-

Propeptid induserer død av tumorceller via interaksjon med integriner alfa (v) beta (3)

og Alpha (V) Beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.

[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. Kliniske fenotyper assosiert med type II

kollagenmutasjoner. J Paediatr Child Health 2012; 48: E38‒43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Type VI kollagen av den mellomvirvelskiven. Biokjemisk

og elektron-mikroskopisk karakterisering av det native proteinet. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, Lapvetelainen T, Kiraly K, et al. Trans

Geniske mus med målrettet inaktivering av Col2 Alpha 1 -genet for kollagen II utvikler

Et skjelett med membranøst og periosteal bein, men ingen endokondralt bein. Gener

Dev 1995; 9: 2821‒30.

[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. Brusk kollagener: en gjennomgang av deres

Struktur, organisering og rolle i patogenesen av eksperimentell leddgikt hos dyr

og ved menneskelig revmatisk sykdom. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275‒88.

[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec EF. Immunopatogenese av kollagen leddgikt.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3‒18.

[15] Trentham de, Townes as, Kang Ah. Autoimmunitet til type II kollagen en

Eksperimentell modell av leddgikt. J Exp Med 1977; 146: 857‒68.

[16] Horton Wa. Fremgang i menneskelige kondrodysplasier: molekylær genetikk. Ann NY Acad

SCI 1996; 785: 150‒9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, Mannes P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, et al. Selektiv

Forbedring av kollagenase-mediert spaltning av bosatt type II kollagen i dyrket

Osteo-Arthritic brusk og arrestasjon med en syntetisk hemmer som skåner kollagenase 1

(Matrix metall-loproteinase 1). Artritt Rheum 2000; 43: 673‒82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Økt skade på type II kollagen i slitasjegikt artikulær brusk oppdaget av en

Ny immunoanalyse. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.

[19] Yasuda T, Poole AR. Et fibronektinfragment induserer type II kollagennedbrytning ved

Collage-nase gjennom en interleukin-1-mediert bane. Artritt Rheum 2002; 46: 138 -

48.

[20] Van den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ, et al. Klyving av

Denaturert naturlig kollagen type II ved neutrofil gelatinase B avslører enzym

Spesifisitet, post-translasjonelle modifikasjoner i underlaget og dannelsen av

Rest epitoper ved revmatoid artritt. FASEB J 2002; 16: 379‒89.

[21] Yasuda T. Type II kollagen peptid stimulerer Akt som fører til atomfaktor-kappab

Aktivering: Dets hemming av Hyaluronan. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Peptider av

Type II kollagen kan indusere spaltning av type II kollagen og aggrecan i artikulær

brusk. Matrix Biol 2006; 25: 419‒29.

[23] Elsaid KA, Chichester CO. Gjennomgang: Kollagenmarkører ved tidlige leddgiktsykdommer. Clin

Chim Acta 2006; 365: 68‒77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Forbedret spaltning av type II kollagen ved kollagenaser i osteoartritisk artikulær

brusk. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.

[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. Vurderingen av brusk

Nedbrytning in vivo: Utvikling av en immunoanalyse for måling i kroppen

Væsker av type II kollagen spaltet av kollagenaser. J Immunol Methods 2004; 294: 145‒

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Oppdagelse og utvikling av en type II kollagen neoepitop (tiine) biomarkør for

Matrix metallopro-tennaseaktivitet: Fra in vitro til in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93‒

101.

[27] Otness IG, Downs JT, Lane C, Bliven ML, Stukenbrok H, Scampoli DN, et al.

Påvisning av kollagenase-indusert skade på kollagen med 9A4, en monoklonal C

Terminal neoepitop anti-kropp. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.

[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA, et al. Analyse av

Kollagenase-spaltning av type II kollagen ved bruk av en neoepitop Elisa. J Immunol

Methods 2001; 247: 25‒34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Kollagensyntese i normalt og slitasjegritt menneske

brusk. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.

[30] Takahashi T, Naito S, Onoda J, Yamauchi A, Nakamura E, Kishino J, et al.

Utvikling av en ny immunoanalyse for måling av type II kollagen

Neoepitop generert av col-lagenase spaltning. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.

[31] Christgau S, Garnero P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, et al. Kollagentype

II C-TOLEPEPEPED-fragmenter som en indeks for brudning av brusk. Bone 2001; 29: 209‒15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, et al. Enzymbundet

Immu-Nosorbent Assay (ELISA) for metalloproteinase avledet type II kollagen

Neoepitop, CIIM - økt serum CIIM hos personer med alvorlig radiografisk

slitasjegikt. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morency N, Christiansen C, et al.

Circu-Lating proteinfragmenter av brusk og nedbrytning av bindevev er

Diagnostiske og prog-nostiske markører for revmatoid artritt og ankyloserende spondylitt.

PLoS One 2013; 8: E54504.

[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Ankylosing

Spondylitt er preget av en økt omsetning på flere forskjellige

Metalloproteinase-avledet kollagenarter: en tverrsnittsstudie. Rheumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garnero P. Utvikling og klinisk anvendelse

ved leddgikt av en ny immunoanalyse for serum type IIa procollagen NH2 -propeptid.

Metoder Mol Med 2004; 101: 25‒37.

[36] Fukui N, McAlinden A, Zhu Y, Crouch E, Broekelmann TJ, Mecham RP, et al. Behandle

ing av type II procollagen amino propeptid ved matrise metalloproteinaser. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr AS, He Y, et al. Bruskomsetning

reflektert av metabolsk prosessering av type II kollagen: en ny markør for anabole

funksjon i chondro-cytes. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789‒803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Bruskdannelse

Målt ved en ny PIINP-analyse antyder at IGF-I ikke stimulerer, men opprettholder

Bruskdannelse ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222‒6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko KI. Kollagener og kollagenrelaterte sykdommer. Ann Med 2001; 33: 7‒

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Kollagenfamilie av proteiner. Faseb J 1991; 5: 2814‒23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Selektiv binding av ankerin CII (Annexin V) til type II og X

kollagen og til kondrocalcin (c-propeptid av type II kollagen). Implikasjoner for

Forankringsfunksjon mellom matriksvesikler og matriksproteiner. FEBS Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] An B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definisjon av

Innfødt og denaturert type II kollagenbindingssted for fibronektin ved bruk av et rekombinant

kollagensystem. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.

[43] Eyre Dr. Kollagenene av artikulær brusk. Semin Arthritis Rheum 1991; 21: 2‒11.

[44] Eyre DR, Weis MA, Wu JJ. Artikulær brusk kollagen: et uerstattelig rammeverk?

Eur Cell Mater 2006; 12: 57‒63.

[45] Trentham DE, Townes AS, Kang Ah, David Jr. Humoral og cellulær følsomhet for

Kollagen i type II kollagenindusert leddgikt hos rotter. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer EU, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Kalsitonin

Stimulerer proteoglykan og kollagen type II biosyntese i artikulær brusk ex vivo.

Ostearthri-Tis brusk 2005; 13: 142.